مطالعه ساختار و عملکرد آنزیم لیپاز سرما دوست از طریق مقایسه دینامیک ملکولی با گونه مزوفیل با هدف طراحی آنزیم های لیپاز جدید سرمادوست

آنزیم لیپاز قابلیت شکستن پیوندهای استری کربوکسیلی در چربی های تری گلیسرید را به عهده دارد و این ترکیبات را به اسیدهای چرب سازنده تبدیل می نماید و همچنین توانایی انجام واکنش سنتزی استرها را دارا می باشد. لیپازها قابلیت های دیگری از جمله تجزیه آمین ها، الکل ها، اسیدها و همچنین انجام واکنش تولید استرها را دارا می باشند. این واکنش ها معمولا همراه با درجه بالای انتخابگری فضایی و یا انتخابگری موقعیتی تری گلیسریدها انجام می شوند و به همین دلیل این آنزیم به عنوان یکی از مهم ترین دسته از کاتالیزورهای زیستی در شیمی آلی محسوب می شود. دلیل وجود کاربردها و پتانسیل های بی شمار این آنزیم را می توان به پایداری در حلال های آلی، عدم نیاز به کوفاکتور، درجه بالای اختصاصی بودن سوبسترا و انتخابگری بالای فضایی دانست. آنزیم های لیپاز سرمادوست لیپازهایی هستند که فعالیت خود را در دمای پایین با کارایی بالا در مقایسه با گونه های مزوفیل و گرمادوست انجام می دهند. این آنزیم ها دچار تحولات ساختاری ویژه ای شده اند به گونه ای که انعطاف پذیری بالایی در دماهای پایین تر پیدا نموده اند تا بتوانند سوبسترا را به راحتی در جایگاه فعال قرار دهند. یکی از کارامدترین روش های کشف ارتباط ساختار وعملکرد در آنزیم ها، مطالعه مقایسه ای بین گونه های یک نوع آنزیم می باشد. در این تحقیق اثرات مقایسه ای دما بر دینامیک ملکولی آنزیم لیپاز سرمادوست با استفاده از شبیه سازی دینامیک ملکولی در حضور و عدم حضور سوبسترا مورد مطالعه قرار گرفت. در این مطالعه از روش نرمال مود نیز برای تحلیل و درک حرکات اصلی عملکردی اطلاعات ساختاری استفاده شد. نتایج بدست آمده با اطلاعات مشابه استخراج شده از نزدیک ترین همولوگ ساختاری مزوفیل آن مقایسه شد. بر اساس نتایج استخراج شده الگوی نوسانات ملکولی در آنزیم سرمادوست در دمای پایین به خوبی اثر انعطاف پذیری موضعی در سرمادوستی را مشخص می نماید. از سوی دیگر اتصال سوبسترا و جدا شدن آن از جایگاه فعال در دمای بهینه فعالیت بطور قابل توجهی با دماهای دیگر تفاوت نشان می دهد.